TERMOQUÍMICA : ejercicio resuelto con LEY DE HESS

 Video con la explicación de un profesor español. El único comentario que haría es que la reacción c) no se multiplica por (-1) sino que se trata de la reacción INVERSA y se aplica la Ley de Lavoisier-Laplace: la entalpía de formación de un compuesto es igual numéricamente pero de signo contrario que la entalpía de descomposición del mismo.

ejercicio resuelto con LEY DE HESS

TERMOQUIMICA : ejercicio resuelto con sumatoria de ENTALPÍAS DE FORMACIÓN

 Este video es de un profesor español que explica bien y es divertido.

ejercicio con ENTALPÍAS DE FORMACIÓN

TERMOQUÍMICA : Calorimetría de la neutralización ácido-base

La neutralización de ácido clorhídrico e hidróxido de sodio es exotérmica y se desea conocer el calor liberado en el proceso de neutralización.

Se parte de dos soluciones de igual concentración molar del ácido y de la base. Se medirá el calor liberado a presión constante (QP) con un CALORÍMETRO de laboratorio o casero. 

Técnica : Partir del equilibrio térmico de las soluciones y el calorímetro (todos a la misma temperatura inicial). De esa manera se puede despreciar la capacidad calorífica del calorímetro (pérdidas por paredes, termómetro y agitador). Todo el calor liberado en la neutralización se verá reflejado en el aumento de temperatura. En este punto se mide TEMPERATURA INICIAL.

En el calorímetro se mezclarán volúmenes iguales del ácido y de la base, medidos previamente con probeta, por ejemplo 100 mL de cada uno. Se agita bien. La temperatura se eleva a un valor máximo que es la TEMPERATURA FINAL.

Video

Calor de neutralización de las soluciones de ácido y base

Cálculos 

Q = masa de las soluciones x calor específico de las soluciones x variación de temperatura

Se realiza la siguiente aproximación : Las soluciones son tan diluídas que su densidad puede considerarse igual a la del agua (1 g/mL) o sea que si se agregaron 100 mL de ácido y 100 mL de base y consideramos esos volúmenes como aditivos, se tienen 200 mL o sea 200 g . 

De la misma manera se considerará que el calor específico de cada solución es igual al calor específico del agua, que es 1 cal/g ºC.

Si por ejemplo se obtuvo una diferencia de temperatura de unos 6 grados, se tiene:

Q= 200 g x 1 cal/gºC  x 6,0ºC  = 1200 cal

- - Si se desea conocer el valor en Joule, la conversión que aplica es  que 1 cal equivale a 4,18 J

- - Si se desea conocer la variación de entalpía de la reacción

    HCl (ac)   +  NaOH (ac)   -->   NaCl (ac)   +  H2O

debe tenerse en cuenta que el calor absorbido por la mezcla y su aumento de temperatura provienen        de la liberación del calor de neutralización. Es decir que, desde el punto de vista de la reacción química es una pérdida. La variación de entalpía de la neutralización tiene signo NEGATIVO.

-- Si se desea conocer la ENTALPÍA MOLAR de neutralización, puede hacerse el cálculo de la cantidad de sustancia (en mol) involucrada en el experimento.

formas piranósicas AB

formas furanósicas AB

PARA ARMAR FORMAS PIRANÓSICAS FACILMENTE

¿Cómo hacer jabón con aceite reciclado?

Video con instrucciones

Se necesita:
3 L de aceite usado previamente filtrado
3 L de agua con 500 g de soda cáustica
puede utilizarse un aromatizador

Selección de aceites y grasas en nuestra alimentación

FAO : aceites para freir y para ensaladas y otros productos

FAO es la organización para la alimentación y agricultura que pertenece a las Naciones Unidas, una estructura supranacional. Es una sigla en inglés : Food and Agriculture Organization.

Para ampliar información nutricional está el MANUAL DE LA FAO del 2012 : aquí

Artículo: ÁCIDOS GRASOS CIS Y TRANS

Hidrogenación de ácidos grasos insaturados

¿Estructura pentanaria?

Existe un campo disciplinar que se encuentra en las fronteras de la Química y la Biología -entre otras intersecciones- que se vale de técnicas, métodos y conceptos de ambas. El conocimiento producido por trabajos en ese campo ha dado lugar a por lo menos seis Premios Nobel.

Ejemplos de aplicación de sus ideas se encuentran en ÉTERES CORONA que pueden encerrar cationes para que atraviesen membranas o las DEXTRINAS obtenidas por degradación de almidón con las que se fabricaron “conos” de interior hidrófobo y exterior hidrofílico que se utilizan como anfitriones de otras moléculas.

Si bien hay un sinnúmero de ejemplos de interacciones intermoleculares, el concepto de SUPRAMOLÉCULAS o complejos supramoleculares exige asociación para cumplir determinada función.

TAREA 15: Observe el video de estructura de membrana celular con proteínas de transporte o proteínas canal. Aplique la definición de SUPRAMOLÉCULAS. Introduce el concepto de nivel de estructura pentanario para proteínas. Los libros de texto más reconocidos se quedan en la estructura cuaternaria...usted qué opina ?

tips de la TAREA 14

Las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos pueden estabilizar o desestabilizar la estructura. La presencia de residuos de PROLINA y GLICINA pueden impedir la formación de hélices (de hecho, al finalizar cada hélice hay siempre 2 o 4 de estos residuos). Aparecen entonces algunos CONECTORES de las numerosas hélices y hojas plegadas, porque el péptido continúa de todas maneras. Estos conectores pueden ser simplemente giros/lazos/LOOPS o pequeñas láminas en zig-zag que por eso se llaman ondulines/ HAIRPINS o también bucles/TURN que simplemente cambian la dirección que traía la cadena polipeptídica e incluso espirales al azar, no se sabe para qué pero están. Todos estos elementos son importantes porque toman contacto con el medio ambiente de la proteína al estar más disponibles por no estar formando parte de las estructuras secundarias más armadas.

Una vez que se forma un conjunto de varias estructuras secundarias con sus conectores, se estableció un DOMINIO. El interior de un dominio es hidrofóbico, las cadenas laterales de residuos de aminoácidos polares se dirigen al exterior.

Un dominio ya es parte del nivel de estructura terciaria y en general hace a la función que la proteína tendrá. Por ej., una proteína enzimática tiene un sitio activo que cumple la función catalítica y allí hay uno o más dominios; puede encontrarse algún cambio en el resto de la cadena polipeptídica pero esos dominios permanecen manteniendo la función. En general son conservativos a nivel evolutivo.

Las estructuras terciarias pueden tomar forma alargada, filamentosa, siendo insolubles y por ello cumpliendo generalmente funciones de sostén o estructurantes, se llaman FIBROSAS. O pueden tomar forma redondeada y ser solubles en el medio acuosa, se llaman GLOBULARES, y suelen tener actividad catalítica, por ejemplo.

Un caso importante de proteína filamentosa es el COLÁGENO. Se incluye la trenza del colágeno en estructuras terciarias.

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Respecto a la ruptura de la cadena polipeptídica:

• La ruptura TOTAL con separación de todos los residuos de aminoácidos se logra hirviendo el péptido 2 horas con HCl 6M (el concentrado, al medio).
• La ruptura por secciones se realiza mediante la degradación de EDMAN.

Nota : La desnaturalización de una proteína mediante cualquier agente NO logra romper el enlace peptídico, se conserva la estructura primaria. Afecta a niveles estructurales superiores a éste.

Y si, existe la RENATURALIZACIÓN. La proteína nativa es desnaturalizada pero -en algunos casos- recupera su estructura inicial cuando cesa el efecto del agente desnaturalizante. No es un fenómeno raro.

Folleto Insulina/ Diabetes

TAREAS 9 a 13

TAREA 9 – Cisteína y tirosina presentan un grupo ionizable en su cadena lateral. A otros valores de pK que un grupo carboxilo extra en la cadena lateral, pero -SH en la cisteína y F-OH en tirosina también pueden perder un protón. Por ejemplo, para cisteína:

TAREA 10 – El ejercicio de Histidina a distintos valores de pH está en todas partes. Puntualizo dos cosas:

• La primera que para calcular el punto isoeléctrico pI en casos de 3 valores de pK de todas maneras se utilizan sólo dos para la media aritmética : los valores de pK anterior y posterior al zwitterion.
• La segunda es que en el anillo imidazol de la Histidina hay mayor densidad electrónica sobre el átomo de N unido por enlace doble a C (se llama imino C=N) que sobre la amina secundaria que es el otro N. Es en el N imínico donde se protonará. En el caso de la Arginina el razonamiento es similar.

TAREA 11 – Como sugerencia para realizar estos ejercicios típicos : tomar todos los valores de pK de los aminoácidos involucrados y “colocarlos” en la escala de pH. Asimismo defina en qué parte de la escala de pH tiene zwitterion (color amarillo) para cada aminoácido específico.

Preparar así el ejercicio le permite responder preguntas a todos los valores de pH si el ejercicio tuviera varios items. En este caso, a pH 7 todos los aminoácidos son neutros, ninguno migra.

TAREA 12 – El orden o secuencia de unión de residuos de aminoácidos en un péptido o proteína constituye su estructura primaria. Particularmente importante para los plegamientos en el espacio que aparecen en niveles estructurales superiores. Por tanto no es lo mismo Ala-Val-Leu que otra combinación de los mismos 3. Se ve diferente el extremo carboxiterminal y el extremo amino terminal, el nombre del tripéptido y la fórmula en si. Son distintos compuestos. Dejo el que se pidió formular (Ala-Val-Leu) y pregunto : ¿Serían isómeros de fórmula global C₁₄H₂₇N₃O₄ ?

TAREA 13

Insulina, desde el punto de vista estructural es un péptido de 51 aminoácidos, 2 cadenas (A y B) unidas por puentes disulfuro. La preinsulina (todavía en el interior de las células beta del páncreas) tiene un mayor números de aminoácidos que se separan al salir, constituyendo el PÉPTIDO C, una parte interesante para el diagnóstico del tipo de Diabetes de un paciente. Ver más información en el folleto de Insulina/ Diabetes.

PROTEÍNAS en 5 min ! para ver 50 veces :)

FICHA 7

Agradecemos a la Universidad de Antioquía (Colombia) por la posibilidad de utilizar este video para realizar una actividad didáctica. La TAREA 14 consiste en analizar el lenguaje minuto a minuto, encontrar errores, mejorarlo, buscar información, citar ejemplos. Complete la tabla correspondiente.

minuto	Comentario	TAREA 14
0:00	Las proteínas son polímeros naturales de a-L-aminoácidos.	1) Busque los conceptos de polímero y monómero. 2) Repase el significado de los descriptores alfa y L.
0:42	Debió decir cadena lateral R o sustituyente R del C-alfa. RADICAL para Química tiene otro significado. Los radicales son especies químicas -que participan justamente en “reacciones radicalarias”- con número impar de electrones. Son reacciones muy específicas y no es correcto utilizar en este caso. Tampoco parece apropiado utilizar la denominación RAMIFICACIÓN porque no se trata de una cadena que no es normal, puede serlo y estar sustituyendo al C-alfa.
0:54	No es una donación. Y se pierde sólo una molécula de agua. Es una reacción química de condensación con pérdida de agua, que ocurre en el citoplasma celular a nivel de los organelos llamados ribosomas y está mediado por enzimas.
1:07	Nomenclatura incorrecta. El nombre del dipéptido es valinilalanina.	3) Nombre los tripéptidos Ala-Leu-Lis y Lis-Ala-Leu. 4) ¿Importa el orden en que están unidos los residuos de estos 3 aminoácidos? Si tiene dudas : formule ambos y compare.
1:21	Debió decir que están unidos por enlace covalente con 40% carácter de doble enlace. Lo hemos visto antes en este BLOG, estudiando las características del enlace peptídico.
2:09	No queda claro en el video que los responsables de la estructura secundaria sean puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos de la misma o diferentes cadenas de péptidos.	5) Repasar el concepto de ENLACE DE HIDRÓGENO. ¿Es correcto decir enlace o decir puente de hidrógeno o nos acostumbramos por el uso? 6) Justifique por qué se produce en el caso particular de dos enlaces peptídicos entre si.
2:32	Error cuando describe láminas antiparalelas. Una está en sentido amino-terminal hacia carboxi-terminal (N => C) y la otra al revés: sentido carboxi-terminal a amino-terminal (C => N). Por eso son anti paralelas, distintos sentidos.
3:40	La lámina debería titular : “entre cadenas laterales R de los residuos de aminoácidos”
3:52	Diversos enlaces entre cadenas laterales R de los residuos de aminoácidos son responsables de la estructura terciaria.	7) Haga un lista de enlaces responsables de la estructura terciaria de una proteína acompañada de ejemplos.
3:52	Todos los enlaces mencionados entre cadenas laterales R tienen distintas características (fuerza de enlace, longitud, frecuencia). En particular los puentes disulfuro entre residuos de cisteínas son estratégicos aunque en promedio aparecen unas 3 veces por péptido.	8) En el BLOG se dejó la reacción redox de formación de la cistina. Identifique oxidante y reductor en la reacción de formación de cistina.
4:00	La conferencista terminó de describir la estructura terciaria de proteínas sin hablar de Dominios y de Loops.	9) Busque información sobre dominios y loops y su importancia a nivel funcional.
4:16	Las estructuras terciarias que participan de una estructura cuaternaria se llaman subunidades. Pueden ser iguales o diferentes (homo/heteroproteínas).	10) Defina grupo prostético y cite un ejemplo.
4:27	Está incompleta la lista de agentes físicos y químicos que producen desnaturalización de una proteína.	11) Haga la lista de agentes desnaturalizantes. Cite ejemplos de cocina.
4:27	En la desnaturalización se pierde niveles estructurales superiores pero se conserva la estructura primaria de una proteína. Los residuos de aminoácidos continúan unidos.	Busque las reacciones de separación de los residuos de aminoácidos : 12) separación total, 13) degradación de EDMAN.
4:30	La desnaturalización, ¿ implica la pérdida definitiva de la estructura nativa de una proteína o puede haber renaturalización ?	14) Si se puede dar la renaturalización, busque un ejemplo.
4:36		15) Dibuje y describa al detalle la estructura del Colágeno. Ubique su nivel estructural en los niveles que acaba de conocer.

EL ENLACE PEPTÍDICO

FICHA 6

Enlace covalente entre residuos de aminoácidos para formar péptidos. A nivel celular su formación es catalizada enzimáticamente y acoplada a la hidrólisis de una molécula de ATP ya que no es favorable la reacción (posee un  deltaG >0). Pero es una reacción sencilla con pérdida de agua y formación de una amida NH-C=O a la que llamamos simplemente enlace peptídico.

¿Cuáles son las características del enlace peptídico?

Habitualmente se presenta longitudes y ángulos de enlace y fuerza del enlace para describirlo, también vamos a presentarlo. Pero se necesita profundizar para comprender las razones de esos datos y entender en serio cómo es un enlace que es tan importante a nivel biológico.

Si observamos las siguientes imágenes en las que se muestran orbitales moleculares, comprendemos por qué se habla de un enlace intermedio entre el C-carbonílico y el N, no es un enlace simple C-N y no tiene libre rotación. El par electrónico no compartido del átomo de N pasa a formar parte de la nube de electrones Pi del enlace doble C=O, tomando entonces un carácter parcial de doble enlace la unión C-carbonílico a N haciéndolo más corto y fuerte. Los autores del libro muestran las formas resonantes y orbitales que explican esta característica. Se dibuja una línea secundaria punteada a lo largo de O-C-N y cargas aparentes (delta minúscula) sobre los átomos de O y N. Esas cargas aparentes generan un momento dipolar.

Se dice también que los átomos son coplanares en el enlace peptídico, consecuencia de lo anterior... ¿Cuáles átomos y cómo afecta esa rigidez a la cadena polipeptídica cuando son varios residuos de aa enlazados ? 

Se trata de 6 átomos. Todo el enlace amida que jamás gira y los dos C-alfa vecinos. Dicho de otro modo: tres átomos de carbono, dos C-alfa y el C entre ellos, más O-N-H son coplanares.

Cada C-alfa tiene siempre una unión hacia dentro de un plano de enlace peptídico y otra unión hacia el siguiente enlace peptídico. En un caso la unión es C-alfa a N y en el otro C-alfa a C. Ángulos fi y psi

En cuanto a la disposición de varios enlaces peptídicos, en la imagen se ven los ángulos fi y psi (que son distintos) y el péptido como si fuese una hebra modificada por duros clips. Para evitar tensiones por las cadenas laterales -hidrofóbicas, cargadas, con anillos, etc- se disponen alternadas en el espacio, es decir en posición TRANS unas de otras. 

En cuanto a la fuerza del enlace peptídico : pueden buscarse los valores en KJ/mol o Kcal/mol. Pero para tener una idea, es necesario hervir un péptido en una solución 6M de ácido clorhídrico (que es el concentrado a la mitad) durante un par de horas para separar todos sus aminoácidos.

Es interesante que sepan que EDMAN creó un método por el cual separaba los residuos de aa de a uno. Utilizaba la unión del reactivo isotiocianato con el residuo amino-terminal (?) del péptido y así sabía no sólo qué aa estaba allí sino que también podía establecer el orden en que estaban unidos. ES MUY IMPORTANTE, el orden o secuencia de unión de aa en una proteína por las consecuencias que tiene en su plegamiento en el espacio y se llama estructura primaria.

TAREA 12 a) Formule y nombre  el tripéptido  Ala-Val-Leu b) cambie el orden de los aa, formule y nombre otra vez. El orden de unión de aa genera péptidos distintos !

TAREA 13 Busque información general de la INSULINA (5 renglones, a modo de ejemplo)

Lista de pK de aa y su aplicación

FICHA 5

Era de esperar que los aminoácidos cuyas cadenas laterales no participan en reacciones ácido-base, como era el caso de la glicina, tengan sólo dos valores de pK : pKa y Pkb o como se dice también pK1 y pK2. Así que los primeros cinco aa de esta lista sólo tienen dos columnas.

Era de esperar que los aa ácidos (ácidos aspártico y glutámico) y los aa básicos (histidina, lisina, arginina) tengan una columna más. De acuerdo a lo que vimos, no son monocarboxílicos ni monoamínicos, y el carboxilo o el amino extra participan en reacciones ácido-base.

TAREA 9 - De acuerdo a lo que sabemos de acidez y basicidad de compuestos orgánicos, plantée una explicación teórica por la cual cisteína y tirosina estén incluidas en el grupo de aa que presentan tres datos de pK.

TAREA 10 - Formule todas las especies químicas, su carga eléctrica, su categoría (catiónica, aniónica, ión dipolar) y muestre el cálculo de pI para la HISTIDINA ( IUPAC. Ácido 2-amino-3-(1H-imidazol-5-il) propanoico) que como su nombre lo indica posee un núcleo imidazol.

TAREA 11 - Ejercicio típico. Se prepara una solución acuosa de pH 7 conteniendo tres aminoácidos: valina, histidina y cisteína. Se coloca la solución en una cuba electroforética.  ¿Qué aminoácidos y hacia qué electrodos van a migrar?

Para complementar la TAREA 8 (2da parte)

¿Qué ocurre cuando el aminoácido posee en la cadena lateral un segundo grupo funcional carboxilo o amino? Es el caso de los ácidos aspártico y glutámico y de lisina, arginina e histidina.

Pensemos en general, una cadena lateral R que tiene un segundo -COOH

Ubiquemos la especie de carga neta cero, ión dipolar o zwitterion. Sólo presenta la migración del protón del carboxilo al amino en la cabecera C-alfa. Es la ...segunda dibujada. 

Si acidificamos obtenemos la primera, a la izquierda, q=+1 especie catiónica. Bastante evidente.

Pero si el ión dipolar o zwitterion (segunda imagen) pasa a medios de pH cada vez más básicos...se perderán DOS protones posibles: el del grupo amino del C-alfa y el del COOH de la cadena lateral. EL TIP ESTÁ EN SABER CUÁL SE PIERDE PRIMERO : conserven todo lo que sea posible el par iónico del C-alfa, RECUERDEN que les dará una energía de estabilización extra, son dos iones de carga opuesta a un átomo de distancia. Por esa razón pierden primero el protón del COOH de cadena lateral. Cuando ya el medio básico es muy fuerte, entonces pierden también el protón del amonio. 

NOTA - También puede compararse la acidez de NH3+ contra la del COOH. Creo que les planteo un tip sencillo. Pero ahora que saben más pueden razonarlo también.

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Pensemos ahora en la sucesión para un aminoácido básico como la lisina.

Algunos textos y colegas no parten de la formulación del ión dipolar al centro de las otras estructuras -como hicimos en el caso anterior- sino que parten del medio de pH más bajo posible. En ese caso, todos los sitios posibles de protonación estarán cubiertos. 

Si avanzamos a pH más altos gradualmente, se perderán 1) el protón del carboxilo del C-alfa para estabilizar cargas 2) el protón del amonio de cadena lateral para mantener en la zona de C-alfa la electroatracción 3) el protón del amonio del C-alfa.

No todos los sitios web e incluso algún colega lo presenta así. Es un problema elegir una buena fuente de información. Les dejo la foto de CAREY sobre lisina, es incorrecto elegir el amonio (positivo) al final de la cadena lateral: si hay una sola carga positiva debe ser el amonio del C-alfa.
Siempre chequear, no son cosas para aprender de memoria !

Para calcular el Punto Isoeléctrico cuando se trate de aminoácidos ácidos o aminoácido básicos elegir los dos pK que están a los lados del ión dipolar o zwitterion.

Para complementar la TAREA 8 (1ra parte)

Un punteo previo: los aminoácidos, en realidad los ácidos carboxílicos y las aminas, son ácidos y bases débiles. Quiere decir que su presencia (en%) está gobernada por las constantes de equilibrio correspondientes y la temperatura. 

En general se brindan tablas de pK...recordemos que: 

1) las constantes de equilibrio presentan concentraciones molares de productos sobre reactivos, una constante "alta" implica mayor % de productos en el sistema 

2) pK = -log K una constante "alta" tiene un pK bajo por causa del signo 

3) Cuando el sistema tiene un pH igual a un pK entre dos estructuras, hay 50% de cada una. Nunca el 100% de una estructura. Y a medida que nos alejamos de ese valor de pH similar al pK tendremos aumento del % de una de ellas sin eliminar completamente la otra.

Volvamos atrás : ¿por qué una grupo -COOH presente nos hace pensar en acidez? utilizando por ej. la teoría de Bronsted-Lowry por la posibilidad de liberar un protón (catión H+) al medio. ¿Y por qué -NH2 implicaría basicidad? porque el átomo de N posee un par de electrones no compartidos capaz de captar un protón según la misma teoría. 

La pregunta inmediata es: qué ocurre si ambos grupos funcionales se encuentra a un átomo de distancia (recordemos ambos están enlazados al C-alfa). Se produce una reacción ácido-base interna : el protón carboxílico migra al grupo amino atraído por el par electrónico. Entonces hay que escribir carboxilato (COO-) y amonio (NH3+) y no carboxilo (COOH) y amino (NH2). La cercanía de las cargas opuestas de los iones formados intramolecularmente estabiliza la molécula, hay una energía extra a favor del dipolo. RECORDARLO 

Entonces para glicina establecemos de arranque  H2 COO- NH3+ como en la figura:

Veamos qué ocurre si una solución neutra de glicina se somete a cambios de pH. Por ejemplo imaginen la estructura anterior "rodeada" de H+ por acidificación externa. Algún protón se unirá al carboxilato ! obteniéndose H2 COOH NH3+ una especie catiónica al pH bajo.

Pero si se hubiese agregado hidróxido de sodio en vez de un ácido a la solución de glicina...se hubiese perdido el protón del amonio para formar OH- + H+ = H2O  y tendríamos H2 COO- NH2 una especie aniónica a ese pH alto.

La siguiente figura muestra la curva de titulación de un aminoácido, considerando el agregado de pequeñas porciones de una base fuerte. A los lados del ión dipolar (también llamado zwitterion) vemos las especies catiónica q=+1 y aniónica q=-1 siendo q la carga eléctrica total de la especie química.

CÁLCULO DEL PUNTO ISOELÉCTRICO media aritmética de pKa y pKb también llamados pK1 y 2 

Para complementar las TAREAS 5-6-7

TAREA 5

El ácido gamma aminobutírico (GABA) es un neurotransmisor que actúa aproximadamente en un tercio de todas las sinapsis cerebrales, especialmente en el cerebelo. Es un inhibidor de impulsos nervisosos al entrar en contacto con varios receptores llamados receptores GABAérgicos A-B-C. Si tomamos por ejemplo el receptor GABA-A postsináptico: el GABA estaría actuando sobre un canal de aniones cloruro, no siendo el único capaz de actuar (es el caso de consumo de benzodiazepinas BZD). Así de compleja es la farmacología del Sistema Nervioso central. 

A nivel funcional el GABA actúa disminuyendo ansiedad, facilitando el sueño, reduciendo la frecuencia de convulsiones en epilépticos y otros efectos siempre relacionados con la inhibición de respuesta.

TAREA 6 

La clasificación anterior tiene en cuenta las estructuras en condiciones fisiológicas. 

Podrían clasificarse también por aspectos metabólicos : cuáles son esenciales (deben ser consumidos en la dieta) o no dependiendo de qué ser vivo se trate. O también se pueden clasificar como PRECURSORES, sustancias a partir de las cuales el organismo obtiene otras que le resultan necesarias, por ejemplo glucogénicos son precursores de glucosa.

TAREA 7

Los aminoácidos son sólidos cristalinos, solubles en agua, con actividad óptica (menos la glicina), etc etc. Los estudiantes habitualmente mencionan propiedades físicas y olvidan las propiedades químicas de los aminoácidos. En ese sentido tener en cuenta para ordenarse: tienen propiedades de ácidos carboxílicos, de aminas, y de las funciones químicas de sus cadenas laterales.

En general podemos esperar entonces reacciones de:

- formación de ésteres, formación de amidas, descarboxilación (por ej. el GABA se produce por descarboxilación del ácido glutámico, observar en forma comparada las dos estructuras).

- transaminación, desaminación oxidativa.

- formación de cistina a partir de dos cisteínas (que poseen grupos sulfhidrilo -SH), al formarse enlace covalente mediante una redox. Suele llamarse "puente disulfuro" y es de suma importancia en proteínas.

- otras

Los alfa-aminoácidos y el pH del medio

FICHA 4

Espero que les haya llamado la atención el hecho de que los ejemplos muestran la migración de un protón (catión H+) del grupo carboxilo al grupo amino en posición C-alfa. No se ve -COOH y -NH2 !!

Es una reacción ácido-base interna. Las aminas son las bases de la Química Orgánica, el par de electrones sobre el átomo de nitrógeno atrae al hidrógeno lábil del grupo carboxilo que migra, dejando por esa razón anión carboxilato (-COO-) y catión amonio (-NH3+). En la figura siguiente es la estructura central, llamada ZWITTERION o también IÓN DIPOLAR porque lleva una carga positiva sobre el N y una carga negativa sobre O, como se puede calcular la carga neta es nula q neta = 0 para esta especie.

¿Qué ocurre si se coloca unas gotas de ácido o de base ?

El medio muy ácido proveería de catión H+ externo, que será atraído por el carboxilato (-COO-) neutralizándolo y obteniéndose carboxilo (-COOH) en su lugar. La carga total ahora es q = +1 (fórmula de la izquierda) por lo que se llama ESPECIE CATIÓNICA del alfa-aminoácido.

El medio básico producirá el efecto contrario, quitando el protón (H+) que estaba sobre el átomo de nitrógeno. Por supuesto no tiene efecto sobre la carga negativa del oxígeno. Total que la carga neta de la fórmula de la derecha es q = -1 por eso se llama ESPECIE ANIÓNICA del alfa-aminoácido.

Estas reacciones constituyen EQUILIBRIOS QUÍMICOS, dependientes además de la temperatura de las soluciones. Como en toda situación de equilibrio, todas las especies involucradas están presentes aunque sea en un mínimo porcentaje. Quiere decir que variando el pH del medio es posible obtener mayor concentración de la especie catiónica o del zwitterion neutro o de la especie aniónica, pero NO podríamos decir que exclusivamente una de ellas.

Es muy interesante el experimento de electroforesis. Una solución del aminoácido preparada a determinado pH migra hace uno de los electrodos de un campo eléctrico. Si se prepara a otro pH puede migrar al otro electrodo o no migrar !

En esta figura se observan varias gotas de diferentes alfa-aminoácidos en un extrema de la placa de apoyo. Se observará su migración hacia el polo positivo. Las constantes de equilibrio ácido-base de las cambios estudiados son todas distintas según qué aminoácido sea. Por eso aunque el punto de partida sea el mismo, el movimiento en un campo eléctrico será diferenciado.

El PUNTO ISOELÉCTRICO es el pH de la solución del aminoácido en que no se produce migración hacia los electrodos de un campo eléctrico. A ese pH también se cumple -es la razón de lo anterior- que la especie mayoritaria presente es el zwitterion.

TAREA 8. Hay dos alfa-aminoácidos "ácidos" : ácido aspártico y ácido glutámico. Y tres alfa-aminoácidos "básicos" : lisina, arginina, histidina. Las cadenas laterales de todos ellos contienen un grupo funcional EXTRA. Observe que aspártico y glutámico tienen un nuevo carboxilo (-COOH) en sus cadenas laterales; los otros tres tienen grupo amino (-NH2) extra en ellas. Eso genera nuevos equilibrios ácido-base según el pH.

Su tarea es buscar el diseño completo de los equilibrios ácido-base a distintos pH (como lo hicimos antes) para la lisina y el ácido aspártico. Estableciendo sus especies catiónicas y aniónicas y hallando el zwitterion. Busque los datos numéricos de pH de los dos zwitteriones.

¿Cómo funciona un POLARÍMETRO?

FICHA 3

Interior de un Polarímetro

CÓMO SE UTILIZA

QUÉ SE VE POR EL VISOR

El tubo interior o tubo de la muestra contiene una sustancia pura o bien una solución de la sustancia en estudio. La densidad de la sustancia o la concentración de la solución, así como su temperatura, deben ser conocidas/controladas porque mostrarían variaciones en los resultados. Asimismo si el largo del tubo (trayectoria o camino óptico que realizará la luz polarizada atravesando el tubo de muestra) no fuese de 2 dm como es habitual. También depende de la longitud de onda de la luz utilizada.

El ángulo de rotación alfa de la luz polarizada se indica en grados. Está estandarizado para la longitud de onda de la línea D amarilla de lámpara de sodio que es 589 nm, temperatura de 20ºC, contenido del tubo concentración de un g/mL.

La rotación específica es una constante física de una sustancia ópticamente activa. Si fuese otra la situación, habría que hacer las respectivas correcciones.

Isomería óptica de alfa-aminoácidos

FICHA 2

El C-alfa de los alfa-aminoácidos es un C-quiral, está unido a 4 sustituyentes diferentes.

Como consecuencia, existe su imagen especular (imagen en el espejo, simbolizada por la línea punteada) y se observa que no es "superponible". No superponible quiere decir que, aunque coincidan las esferas central/arriba/abajo no van a coincidir las esferas derecha/izquierda. Ésto sucede con sus dos manos, en el espejo se enfrentan, al poner una sobre otra se ve que son opuestas.

COMPUESTOS CUYAS ESTRUCTURAS SON IMÁGENES ESPECULARES NO SUPERPONIBLES SE LLAMAN ENANTIÓMEROS.  Delante de su nombre debe indicarse (+) o (-) según sea el enantiómero correspondiente.

¿ Por qué importa este detalle de la estructura?

Porque:

1) existe una propiedad llamada ACTIVIDAD ÓPTICA que se mide en un POLARÍMETRO y que tiene como resultado igual valor numérico pero de signo opuesto entre dos enantiómeros. 

¿Hay una relación entre la forma de dibujar la molécula y el signo que va a tener la propiedad? NO.

Por un lado se han realizado mediciones de la propiedad y por otro (sin relación uno con otro) se buscó la forma de simbolizar la manera cómo están conectados los átomos en la fórmula. 

Para formular se utilizan FÓRMULAS DE FISCHER : la cadena carbonada en vertical con el C-1 arriba (en el dibujo representados por naranja, gris, amarillo donde el C-1 es naranja) y los sustituyentes que quedan tienen un orden de prioridad entre ellos (por ej. metilo comparado con hidrógeno sería rojo >verde).  Si el sustituyente prioritario está a la izquierda en la fórmula de Fischer de la molécula, es L. Si está a la derecha es D.

2) porque a nivel biológico dos enantiómeros manifiestan distintas propiedades. Por ej. (+) leucina es dulce y (-) leucina es levemente amarga. Existen numerosos ejemplos de pares de enantiómeros en que uno es útil y el otro tóxico. 

Todos los alfa-aminoácidos presentan actividad óptica MENOS la glicina (no tiene 4 sustituyentes diferentes en el C-alfa, por tanto no es quiral). Y todos estos alfa-aminoácidos formadores de proteínas son L. Como siempre: existen otros casos, pero no son "proteinógenos".

TAREA 7. Además de la actividad óptica, ¿qué otras propiedades físicas y químicas tienen los alfa-aminoácidos?

¿Qué es un alfa-aminoácido ?

FICHA 1

Es un compuesto que posee ambos grupos funcionales : amina (-NH2) y carboxilo (-COOH). En particular, los alfa-aminoácidos dan origen a proteínas;siendo el C-1 el mismo grupo carboxilo (-COOH) decimos que su C-vecino es C-alfa y allí debe encontrarse el grupo amino (-NH2). Observe que todos los alfa-aminoácidos presentan la misma estructura en extremo de cadena pero difieren en las cadenas laterales, que llamamos genericamente "cadenas -R"

Existen muchos aminoácidos que no son alfa-aminoácidos pero no los estudiaremos porque no formarán parte de proteínas...
TAREA 5. Infórmese sobre la fórmula y la importancia del neurotransmisor GABA. Conserve ese ejemplo de una aminoácido que NO es alfa.

Como la única diferencia entre los alfa-aminoácidos formadores de proteínas son sus cadenas laterales, es de suma importancia observar y clasificar esas cadenas de acuerdo a sus propiedades. Ellas influyen en el contacto del aminoácido con su entorno !

Hay cadenas laterales no cargadas pero polares porque en las cadenas laterales poseen nuevos grupos funcionales que le dan esa característica, por ej.: es el caso de serina y treonina.

Hay cadenas laterales cargadas electricamente a ciertos valores de pH (son positivas o son negativas) y se clasifican como aminoácidos ácidos o aminoácidos básicos, por ej. es el caso del ácido aspártico o de la lisina y otros. Hay cadenas laterales hidrofóbicas como en la leucina, o aromáticas como en el triptofano, etc.

 TAREA 6. Vea la siguiente figura para citar todos los ejemplos de todas esas categorías distintas de alfa-aminoácidos, escribiendo el nombre del alfa-aminoácido con el sistema de 3 letras y su fórmula.