Las interacciones entre
las cadenas laterales de los aminoácidos pueden estabilizar o
desestabilizar la estructura. La presencia de residuos de PROLINA y
GLICINA pueden impedir la formación de hélices (de hecho, al
finalizar cada hélice hay siempre 2 o 4 de estos residuos).
Aparecen entonces algunos CONECTORES de las numerosas hélices y
hojas plegadas, porque el péptido continúa de todas maneras. Estos
conectores pueden ser simplemente giros/lazos/LOOPS o pequeñas
láminas en zig-zag que por eso se llaman ondulines/ HAIRPINS o
también bucles/TURN que simplemente cambian la dirección que traía
la cadena polipeptídica e incluso espirales al azar, no se sabe para
qué pero están. Todos estos elementos son importantes porque toman
contacto con el medio ambiente de la proteína al estar más
disponibles por no estar formando parte de las estructuras
secundarias más armadas.
Una vez que se forma un
conjunto de varias estructuras secundarias con sus conectores, se
estableció un DOMINIO. El interior de un dominio es hidrofóbico,
las cadenas laterales de residuos de aminoácidos polares se dirigen
al exterior.
Un dominio ya es parte
del nivel de estructura terciaria y en general hace a la función que
la proteína tendrá. Por ej., una proteína enzimática tiene un
sitio activo que cumple la función catalítica y allí hay uno o más
dominios; puede encontrarse algún cambio en el resto de la cadena
polipeptídica pero esos dominios permanecen manteniendo la función.
En general son conservativos a nivel evolutivo.
Las estructuras
terciarias pueden tomar forma alargada, filamentosa, siendo
insolubles y por ello cumpliendo generalmente funciones de sostén o
estructurantes, se llaman FIBROSAS. O pueden tomar forma redondeada y
ser solubles en el medio acuosa, se llaman GLOBULARES, y suelen tener
actividad catalítica, por ejemplo.
Un caso importante de
proteína filamentosa es el COLÁGENO. Se incluye la trenza del
colágeno en estructuras terciarias.
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Respecto a la ruptura
de la cadena polipeptídica:
- La ruptura TOTAL con separación de todos los residuos de aminoácidos se logra hirviendo el péptido 2 horas con HCl 6M (el concentrado, al medio).
- La ruptura por secciones se realiza mediante la degradación de EDMAN.
Nota : La desnaturalización
de una proteína mediante cualquier agente NO
logra romper el enlace peptídico, se conserva la estructura
primaria. Afecta a niveles estructurales superiores a éste.
Y si, existe la
RENATURALIZACIÓN. La proteína nativa es desnaturalizada pero -en
algunos casos- recupera su estructura inicial cuando cesa el efecto
del agente desnaturalizante. No es un fenómeno raro.
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