Enlace covalente entre residuos de aminoácidos para formar péptidos. A nivel celular su formación es catalizada enzimáticamente y acoplada a la hidrólisis de una molécula de ATP ya que no es favorable la reacción (posee un deltaG >0). Pero es una reacción sencilla con pérdida de agua y formación de una amida NH-C=O a la que llamamos simplemente enlace peptídico.
¿Cuáles son las características del enlace peptídico?
Habitualmente se presenta longitudes y ángulos de enlace y fuerza del enlace para describirlo, también vamos a presentarlo. Pero se necesita profundizar para comprender las razones de esos datos y entender en serio cómo es un enlace que es tan importante a nivel biológico.
Si observamos las siguientes imágenes en las que se muestran orbitales moleculares, comprendemos por qué se habla de un enlace intermedio entre el C-carbonílico y el N, no es un enlace simple C-N y no tiene libre rotación. El par electrónico no compartido del átomo de N pasa a formar parte de la nube de electrones Pi del enlace doble C=O, tomando entonces un carácter parcial de doble enlace la unión C-carbonílico a N haciéndolo más corto y fuerte. Los autores del libro muestran las formas resonantes y orbitales que explican esta característica. Se dibuja una línea secundaria punteada a lo largo de O-C-N y cargas aparentes (delta minúscula) sobre los átomos de O y N. Esas cargas aparentes generan un momento dipolar.
Se dice también que los átomos son coplanares en el enlace peptídico, consecuencia de lo anterior... ¿Cuáles átomos y cómo afecta esa rigidez a la cadena polipeptídica cuando son varios residuos de aa enlazados ?
Se trata de 6 átomos. Todo el enlace amida que jamás gira y los dos C-alfa vecinos. Dicho de otro modo: tres átomos de carbono, dos C-alfa y el C entre ellos, más O-N-H son coplanares.
Cada C-alfa tiene siempre una unión hacia dentro de un plano de enlace peptídico y otra unión hacia el siguiente enlace peptídico. En un caso la unión es C-alfa a N y en el otro C-alfa a C. Ángulos fi y psi
En cuanto a la disposición de varios enlaces peptídicos, en la imagen se ven los ángulos fi y psi (que son distintos) y el péptido como si fuese una hebra modificada por duros clips. Para evitar tensiones por las cadenas laterales -hidrofóbicas, cargadas, con anillos, etc- se disponen alternadas en el espacio, es decir en posición TRANS unas de otras.
En cuanto a la fuerza del enlace peptídico : pueden buscarse los valores en KJ/mol o Kcal/mol. Pero para tener una idea, es necesario hervir un péptido en una solución 6M de ácido clorhídrico (que es el concentrado a la mitad) durante un par de horas para separar todos sus aminoácidos.
Es interesante que sepan que EDMAN creó un método por el cual separaba los residuos de aa de a uno. Utilizaba la unión del reactivo isotiocianato con el residuo amino-terminal (?) del péptido y así sabía no sólo qué aa estaba allí sino que también podía establecer el orden en que estaban unidos. ES MUY IMPORTANTE, el orden o secuencia de unión de aa en una proteína por las consecuencias que tiene en su plegamiento en el espacio y se llama estructura primaria.
TAREA 12 a) Formule y nombre el tripéptido Ala-Val-Leu b) cambie el orden de los aa, formule y nombre otra vez. El orden de unión de aa genera péptidos distintos !
TAREA 13 Busque información general de la INSULINA (5 renglones, a modo de ejemplo)
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