¿Cómo hacer jabón con aceite reciclado?

Video con instrucciones

Se necesita:
3 L de aceite usado previamente filtrado
3 L de agua con 500 g de soda cáustica
puede utilizarse un aromatizador

Selección de aceites y grasas en nuestra alimentación

FAO : aceites para freir y para ensaladas y otros productos

FAO es la organización para la alimentación y agricultura que pertenece a las Naciones Unidas, una estructura supranacional. Es una sigla en inglés : Food and Agriculture Organization.

Para ampliar información nutricional está el MANUAL DE LA FAO del 2012 : aquí

Artículo: ÁCIDOS GRASOS CIS Y TRANS

Hidrogenación de ácidos grasos insaturados

¿Estructura pentanaria?

Existe un campo disciplinar que se encuentra en las fronteras de la Química y la Biología -entre otras intersecciones- que se vale de técnicas, métodos y conceptos de ambas. El conocimiento producido por trabajos en ese campo ha dado lugar a por lo menos seis Premios Nobel.

Ejemplos de aplicación de sus ideas se encuentran en ÉTERES CORONA que pueden encerrar cationes para que atraviesen membranas o las DEXTRINAS obtenidas por degradación de almidón con las que se fabricaron “conos” de interior hidrófobo y exterior hidrofílico que se utilizan como anfitriones de otras moléculas.

Si bien hay un sinnúmero de ejemplos de interacciones intermoleculares, el concepto de SUPRAMOLÉCULAS o complejos supramoleculares exige asociación para cumplir determinada función.

TAREA 15: Observe el video de estructura de membrana celular con proteínas de transporte o proteínas canal. Aplique la definición de SUPRAMOLÉCULAS. Introduce el concepto de nivel de estructura pentanario para proteínas. Los libros de texto más reconocidos se quedan en la estructura cuaternaria...usted qué opina ?

tips de la TAREA 14

Las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos pueden estabilizar o desestabilizar la estructura. La presencia de residuos de PROLINA y GLICINA pueden impedir la formación de hélices (de hecho, al finalizar cada hélice hay siempre 2 o 4 de estos residuos). Aparecen entonces algunos CONECTORES de las numerosas hélices y hojas plegadas, porque el péptido continúa de todas maneras. Estos conectores pueden ser simplemente giros/lazos/LOOPS o pequeñas láminas en zig-zag que por eso se llaman ondulines/ HAIRPINS o también bucles/TURN que simplemente cambian la dirección que traía la cadena polipeptídica e incluso espirales al azar, no se sabe para qué pero están. Todos estos elementos son importantes porque toman contacto con el medio ambiente de la proteína al estar más disponibles por no estar formando parte de las estructuras secundarias más armadas.

Una vez que se forma un conjunto de varias estructuras secundarias con sus conectores, se estableció un DOMINIO. El interior de un dominio es hidrofóbico, las cadenas laterales de residuos de aminoácidos polares se dirigen al exterior.

Un dominio ya es parte del nivel de estructura terciaria y en general hace a la función que la proteína tendrá. Por ej., una proteína enzimática tiene un sitio activo que cumple la función catalítica y allí hay uno o más dominios; puede encontrarse algún cambio en el resto de la cadena polipeptídica pero esos dominios permanecen manteniendo la función. En general son conservativos a nivel evolutivo.

Las estructuras terciarias pueden tomar forma alargada, filamentosa, siendo insolubles y por ello cumpliendo generalmente funciones de sostén o estructurantes, se llaman FIBROSAS. O pueden tomar forma redondeada y ser solubles en el medio acuosa, se llaman GLOBULARES, y suelen tener actividad catalítica, por ejemplo.

Un caso importante de proteína filamentosa es el COLÁGENO. Se incluye la trenza del colágeno en estructuras terciarias.

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Respecto a la ruptura de la cadena polipeptídica:

• La ruptura TOTAL con separación de todos los residuos de aminoácidos se logra hirviendo el péptido 2 horas con HCl 6M (el concentrado, al medio).
• La ruptura por secciones se realiza mediante la degradación de EDMAN.

Nota : La desnaturalización de una proteína mediante cualquier agente NO logra romper el enlace peptídico, se conserva la estructura primaria. Afecta a niveles estructurales superiores a éste.

Y si, existe la RENATURALIZACIÓN. La proteína nativa es desnaturalizada pero -en algunos casos- recupera su estructura inicial cuando cesa el efecto del agente desnaturalizante. No es un fenómeno raro.

Folleto Insulina/ Diabetes

TAREAS 9 a 13

TAREA 9 – Cisteína y tirosina presentan un grupo ionizable en su cadena lateral. A otros valores de pK que un grupo carboxilo extra en la cadena lateral, pero -SH en la cisteína y F-OH en tirosina también pueden perder un protón. Por ejemplo, para cisteína:

TAREA 10 – El ejercicio de Histidina a distintos valores de pH está en todas partes. Puntualizo dos cosas:

• La primera que para calcular el punto isoeléctrico pI en casos de 3 valores de pK de todas maneras se utilizan sólo dos para la media aritmética : los valores de pK anterior y posterior al zwitterion.
• La segunda es que en el anillo imidazol de la Histidina hay mayor densidad electrónica sobre el átomo de N unido por enlace doble a C (se llama imino C=N) que sobre la amina secundaria que es el otro N. Es en el N imínico donde se protonará. En el caso de la Arginina el razonamiento es similar.

TAREA 11 – Como sugerencia para realizar estos ejercicios típicos : tomar todos los valores de pK de los aminoácidos involucrados y “colocarlos” en la escala de pH. Asimismo defina en qué parte de la escala de pH tiene zwitterion (color amarillo) para cada aminoácido específico.

Preparar así el ejercicio le permite responder preguntas a todos los valores de pH si el ejercicio tuviera varios items. En este caso, a pH 7 todos los aminoácidos son neutros, ninguno migra.

TAREA 12 – El orden o secuencia de unión de residuos de aminoácidos en un péptido o proteína constituye su estructura primaria. Particularmente importante para los plegamientos en el espacio que aparecen en niveles estructurales superiores. Por tanto no es lo mismo Ala-Val-Leu que otra combinación de los mismos 3. Se ve diferente el extremo carboxiterminal y el extremo amino terminal, el nombre del tripéptido y la fórmula en si. Son distintos compuestos. Dejo el que se pidió formular (Ala-Val-Leu) y pregunto : ¿Serían isómeros de fórmula global C₁₄H₂₇N₃O₄ ?

TAREA 13

Insulina, desde el punto de vista estructural es un péptido de 51 aminoácidos, 2 cadenas (A y B) unidas por puentes disulfuro. La preinsulina (todavía en el interior de las células beta del páncreas) tiene un mayor números de aminoácidos que se separan al salir, constituyendo el PÉPTIDO C, una parte interesante para el diagnóstico del tipo de Diabetes de un paciente. Ver más información en el folleto de Insulina/ Diabetes.