formas furanósicas AB

PARA ARMAR FORMAS PIRANÓSICAS FACILMENTE

¿Cómo hacer jabón con aceite reciclado?

Video con instrucciones

Se necesita:
3 L de aceite usado previamente filtrado
3 L de agua con 500 g de soda cáustica
puede utilizarse un aromatizador

Selección de aceites y grasas en nuestra alimentación

FAO : aceites para freir y para ensaladas y otros productos

FAO es la organización para la alimentación y agricultura que pertenece a las Naciones Unidas, una estructura supranacional. Es una sigla en inglés : Food and Agriculture Organization.

Para ampliar información nutricional está el MANUAL DE LA FAO del 2012 : aquí

Artículo: ÁCIDOS GRASOS CIS Y TRANS

Hidrogenación de ácidos grasos insaturados

¿Estructura pentanaria?

Existe un campo disciplinar que se encuentra en las fronteras de la Química y la Biología -entre otras intersecciones- que se vale de técnicas, métodos y conceptos de ambas. El conocimiento producido por trabajos en ese campo ha dado lugar a por lo menos seis Premios Nobel.

Ejemplos de aplicación de sus ideas se encuentran en ÉTERES CORONA que pueden encerrar cationes para que atraviesen membranas o las DEXTRINAS obtenidas por degradación de almidón con las que se fabricaron “conos” de interior hidrófobo y exterior hidrofílico que se utilizan como anfitriones de otras moléculas.

Si bien hay un sinnúmero de ejemplos de interacciones intermoleculares, el concepto de SUPRAMOLÉCULAS o complejos supramoleculares exige asociación para cumplir determinada función.

TAREA 15: Observe el video de estructura de membrana celular con proteínas de transporte o proteínas canal. Aplique la definición de SUPRAMOLÉCULAS. Introduce el concepto de nivel de estructura pentanario para proteínas. Los libros de texto más reconocidos se quedan en la estructura cuaternaria...usted qué opina ?

tips de la TAREA 14

Las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos pueden estabilizar o desestabilizar la estructura. La presencia de residuos de PROLINA y GLICINA pueden impedir la formación de hélices (de hecho, al finalizar cada hélice hay siempre 2 o 4 de estos residuos). Aparecen entonces algunos CONECTORES de las numerosas hélices y hojas plegadas, porque el péptido continúa de todas maneras. Estos conectores pueden ser simplemente giros/lazos/LOOPS o pequeñas láminas en zig-zag que por eso se llaman ondulines/ HAIRPINS o también bucles/TURN que simplemente cambian la dirección que traía la cadena polipeptídica e incluso espirales al azar, no se sabe para qué pero están. Todos estos elementos son importantes porque toman contacto con el medio ambiente de la proteína al estar más disponibles por no estar formando parte de las estructuras secundarias más armadas.

Una vez que se forma un conjunto de varias estructuras secundarias con sus conectores, se estableció un DOMINIO. El interior de un dominio es hidrofóbico, las cadenas laterales de residuos de aminoácidos polares se dirigen al exterior.

Un dominio ya es parte del nivel de estructura terciaria y en general hace a la función que la proteína tendrá. Por ej., una proteína enzimática tiene un sitio activo que cumple la función catalítica y allí hay uno o más dominios; puede encontrarse algún cambio en el resto de la cadena polipeptídica pero esos dominios permanecen manteniendo la función. En general son conservativos a nivel evolutivo.

Las estructuras terciarias pueden tomar forma alargada, filamentosa, siendo insolubles y por ello cumpliendo generalmente funciones de sostén o estructurantes, se llaman FIBROSAS. O pueden tomar forma redondeada y ser solubles en el medio acuosa, se llaman GLOBULARES, y suelen tener actividad catalítica, por ejemplo.

Un caso importante de proteína filamentosa es el COLÁGENO. Se incluye la trenza del colágeno en estructuras terciarias.

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Respecto a la ruptura de la cadena polipeptídica:

• La ruptura TOTAL con separación de todos los residuos de aminoácidos se logra hirviendo el péptido 2 horas con HCl 6M (el concentrado, al medio).
• La ruptura por secciones se realiza mediante la degradación de EDMAN.

Nota : La desnaturalización de una proteína mediante cualquier agente NO logra romper el enlace peptídico, se conserva la estructura primaria. Afecta a niveles estructurales superiores a éste.

Y si, existe la RENATURALIZACIÓN. La proteína nativa es desnaturalizada pero -en algunos casos- recupera su estructura inicial cuando cesa el efecto del agente desnaturalizante. No es un fenómeno raro.